免疫球蛋白（Ig）的分子結構

任何類(lèi)型的Ig都具有相同的基本結構，每個(gè)Ig分子由4條肽鏈組成，2條長(cháng)鏈稱(chēng)為重鏈由450~550個(gè)氨基酸殘基組成，分子量約為50~70kDa；2條斷鏈稱(chēng)為輕鏈（Light chain,L）由220個(gè)氨基酸殘組成，分子量為25 kDa。4條肽鏈通過(guò)鏈間二硫鍵連接而成。整個(gè)Ig分子單體呈Y形，在重鏈恒定區有少量糖類(lèi)，故Ig為糖蛋白。

Ig分子輕鏈和重鏈中氨基酸序列變化較大的區域稱(chēng)為可變區（Variable region,V區）；肽鏈C端其余部位輕鏈和重鏈中氨基酸序列較為恒定，彼此相差不大，稱(chēng)為恒定區（Con-Stint Region區）V區中H鏈和L鏈各有3個(gè)區域的氨基酸組成和排列順序高度可變，稱(chēng)為高變區（HVR）它是抗體Ig與抗原發(fā)生特異性結合的部位，又稱(chēng)為互補決定區（CDR）分別為CDR1、CDR2和CDR3. CDR以外的區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化。稱(chēng)為骨架區（FR）大約占V區的75%，其功能在于維持V區 三維結構的穩定，